PFK-1:
- A fosfofrutoquinase também é uma enzima central na regulação do metabolismo da glicose
- A fosfofrutoquinase(PFK-1) é ativada por ADP e AMP.
- É inibida por ATP e pelo íon citrato, que vasa da mitocôndria quando os precursores do ciclo de Krebs estão em alta concentração.
- Por outro lado, quando há carência energética ( AMP), a frutose-1-6-bisfosfataseé inibida.
Piruvato Quinase:
- O terceiro sítio de regulação da via glicolíticaé a piruvatoquinase.
- A piruvatoquinaseé ativada alostericamentepela frutose-1-6-bisfosfato, em preparação para receber o fluxo de substrato proveniente da glicólise.
- A piruvatoquinaseé ainda inibida por alanina, proveniente do músculo, e substrato neoglicogênico.
- A piruvatoquinasetambém sobre modificação covalente mediada por hormônios.
FBPase-2:
- O hormônio glucagonestimula a síntese de glicose.
- O aumento do cAMPativa a proteína kinaseque fosforilaa FBPase-2.
- A fosforilaçãoda FBPase-2 diminui as concentrações de F-2-6-BP, inibido a via glicolíticae ativando a gliconeogenese.
Complexo piruvato desidrogenase:
- O piruvatopode ter diferentes destinos na célula.
- Pode ser transformado em Acetil-CoAe, na mitocôndria, ser transformado em ácidos graxos ou utilizado para gerar ATP (Krebs e fosforilaçãooxidativa).
- Na mitocôndria, pode ser convertido em oxaloacetatoe convertido em glicose pela gliconeogênese.
- A piruvatodesidrogenaseé modificada pela piruvatodesidrogenasequinase(PDK) e pela piruvatodesidrogenasefosfatase(PDP).
- Quando fosforilada, a piruvatodesidrogenaseé inativada.
- Como o Acetil-CoAnão pode ser convertido em glicose, a inibição do complexo piruvatodesidrogenasepreserva os substratos para a gliconeogênese.
Fonte: Prof. Ricardo Giordano
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